首页    肌肉生理    1400A:透性肌肉纤维测量系统

1400A:透性肌肉纤维测量系统

1400A和1410A透性肌纤维系统旨在提高实验吞吐量并简化复杂的透性肌纤维实验。它们可在广泛的应用和测试中准确测量光纤特性。使用我们的自动索引浴板进行力-pCa实验是一种风。预先编程钙浓度和激活/松弛顺序,让1400A系统做其余的。
联系我们

产品详情

 

 

产品介绍

1400A和1410A是革命性系统,设计於提高实验产出和简化繁复的透性肌纤维实验。

Aurora Scientific 了解到透性纤维研究的广泛性和应用,於是我们设计了1400A系列系统,让相关研究者得以针对纤维各种性质进行精确的测量。系统具有可靠且可控温的测试装置,装置备有微米级XYZ位置调节器以调整力传感器和高速长度操控仪的位置。此外更有一个开创性的功能,装置具有一个可通过软件程式去控制其摆动的平台,平台上有八个小浴槽,特定的浴槽可以自动转移至特定的位置,而且移动的序列也能够预编。

这个专用的软件包同时备有各种预编的实验方案,通过简单的软件操控去进行力度和长度的测量和控制,把要求苛刻的实验简单化。建立在系统能够控制和测量肌纤维的力度、长度和肌小节长度(配合使用我们的HVSL/VSL)的基础上,各种肌纤维的特性得以描述出来;包括力与钙离子的关系,张力与长度的关系,力与收缩速率的关系,硬度,松弛实验中的表现等。

这个完整集成的测试系统是用耐腐蚀材料去制造的,同时也能方便地放置於倒置显微镜的平台上,以进行基础或精密的成像观察。选择1400A和1410A,体验系统在您的研究进展中带来高性能和高精准的表现。
 

产品特点

精简和高效的系统: 测量单个去膜肌肉纤维

具有八个浴槽的可控温平台

革命性自动标引且实时Linux操作软件

分辨率达至0.01µN

能够测量和控制力度、长度和肌小节间隔长度

测验方案:力与钙离子的关系,张力与长度的关系,力与收缩速率的关系,硬度,松弛实验

测量的力值峰度: 0.5mN至100mN

 

 

自动化样本槽

 

自动标引浴盆可以轻而易举地测量肌纤维张力与钙离子浓度的关系,研究者只需要预编不同钙浓度的溶液和肌纤维兴奋或静息的序列,1400A会完成剩下的工作。

 

整合肌小节长度

 

把900B/901B肌小节间隔长度检测软件附加到1400A,可以轻易且准确地测量和设定肌小节静息长度。在高帧率的摄像机可以和数据采集软件互相配合下,力、肌纤维长度,肌小节长度三个参数可以实时被纪录至一个时间点同步的文件。

 

可选用升温平台

 

1400A的八浴槽控温平台具有另一个升温模型,用来研究温度依赖性兴奋的效应。精确,热电效应控制的浴盆可以让0至40摄氏度的冷槽和热槽同时呈现。

 

 

产品应用

1400A/1405A/1410A/1415A透化光纤系统

1400A系列系统旨在与透化(去膜化)纤维一起使用。这些纤维可以来自骨骼,心脏甚至光滑的样品。实际上,任何肌肉都可以与1400A一起使用,因为附着在整个肌肉上的实际限制不再适用。如果可以从肌肉样本中进行活检,则可以收获纤维进行实验。单透化纤维力学也是独特的,因为与整个肌肉不同,它们通常不是电激活的,而是钙溶液梯度激活的。因此,收缩力学参数必须通过应用纤维缩短来测量,因为收缩速率受到钙向纤维中扩散的限制。对于那些从事活纤维工作的人来说,该系统有一个特殊的变体,具有更大的浴液和定制的电极。

 

常见样品:

骨骼肌:单束或小束去膜纤维、任何肌肉都可以测试

心肌:单束或小束去膜纤维(通常是小梁或乳头肌束纤维)

平滑肌:单束或小束去膜纤维(通常是膀胱,结肠,阴道或维管束或纤维)

 

常见实验

最大张力:当用钙最大程度地活化时,纤维产生张力。

力–pCa(骨骼或心脏):当用一系列钙浓度激活纤维以阐明钙敏感性时,纤维产生的最大张力。

kTR:张力重新发展的时间,其中纤维在钙中经历最大活化,然后快速缩短至零负载并恢复至原始纤维长度。

力-速度:钙中纤维的最大活化,然后是一系列力钳,达到最大力的百分比,从而可以测量缩短的速度。

 

长度-张力:逐步增加纤维长度或肌节长度以测量最大力的产生。

刚度:被动正弦延长和肌肉缩短,以评估组织的固有刚度。

Frank-Starling机制(心脏):单纤维的长度依赖性活化及其对钙敏感性的影响。

力-温度关系:通过在温热和冷钙溶液之间快速跳跃纤维来评估温度对最大力发展的影响。

抽搐力(完整的心脏,骨骼):设计用于引起束内单个或少量肌纤维收缩的单脉冲。

 

参考论文

Lim and Frontera. “Single skeletal muscle fiber mechanical properties: a muscle quality biomarker of human aging” European Journal of Applied Physiology (2022) DOI: 10.1007/s00421-022-04924-4

Beard et al. “Reduced cardiac muscle power with low ATP simulating heart failure” Biophysical Journal (2022) DOI: 10.1016/j.bpj.2022.07.029

Rode et al. “Myosin filament sliding through the Z-disc relates striated muscle fibre structure to function” Proceedings of the Royal Society B (2016) DOI: 10.1098/rspb.2015.3030

Shimkunas, Rafael, et al. “Myofilament dysfunction contributes to impaired myocardial contraction in the infarct border zone.” Myofilament dysfunction contributes to impaired myocardial contraction in the infarct border zone. (2014) DOI: 10.1152/ajpheart.00463.2014

Witteveen et al. “Muscle weakness in a S. pneumoniae sepsis mouse model” Annals of Translational Medicine (2019) DOI: 10.21037/atm.2018.12.45

Kohn, Tertius A. and Timothy D. Noakes “Lion (Panthera leo) and caracal (Caracal caracal) type IIx single muscle fibre force and power exceed that of trained humans.” The Journal of Experimental Biology (2013) DOI: 10.1242/jeb.078485

Choi, Seung Jun et al. “Force-Generation Capacity of Single Vastus Lateralis Muscle Fibers and Physical Function Decline With Age in African Green Vervet Monkeys.” Journal of Gerontology Series: A Biological Sciences and Medical Sciences (2013) DOI: 10.1093/gerona/gls143

Ochala, Julien and Lars Larsson “Effects of a preferential myosin loss on Ca2+ activation of force generation in single human skeletal muscle fibres.” Experimental Physiology (2008) DOI: 10.1113/expphysiol.2007.041798

Prondzynski et al. “Disease modeling of a mutation in α-actinin 2 guides clinical therapy in hypertrophic cardiomyopathy” EMBO Molecular Medicine (2019) DOI: 10.15252/emmm.201911115

Klaiman, Jordan M. “Cold acclimation increases cardiac myofilament function and ventricular pressure generation in trout.” The Journal of Experimental Biology (2014) DOI: 10.1242/jeb.109041

Lee, Eun-Jeong, et al. “Calcium sensitivity and myofilament lattice structure in titin N2B KO mice.” Archives of Biochemistry and Biophysics (2013) DOI: 10.1016/j.abb.2012.12.004

Stoehr, Andrea, et al. “Automated analysis of contractile force and Ca2+ transients in engineered heart tissue.” American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology (2014) DOI: 10.1152/ajpheart.00705.2013

Gumucio et al. “Anterior cruciate ligament tear induces a sustained loss of muscle fiber force production” Muscle & Nerve (2018) DOI: 10.1002/mus.26075

Gineste, Charlotte, et al. “Alterations at the Cross-Bridge Level Are Associated with a Paradoxical Gain of Muscle Function In Vivo in a Mouse Model of Nemaline Myopathy.” PLoS ONE (2014) DOI: 10.1371/journal.pone.0109066

Bezold, Kristina L. et al. “A gain-of-function mutation in the M-domain of cardiac myosin-binding protein-C increases binding to actin.” Journal of Biological Chemistry (2013) DOI: 10.1074/jbc.M113.474346